タンパク質分子の構造的構成のレベル:タンパク質の二次構造

タンパク質とタンパク質の構造の基礎は、ポリペプチド鎖、およびタンパク質分子は、1つ、2つまたはそれ以上の鎖からなることができる。それにもかかわらず、バイオポリマーの物理的、生物学的および化学的特性は、「意味のない」一般的な化学構造だけでなく、タンパク質分子の他のレベルの構成の存在によっても引き起こされる。

タンパク質の一次構造が決定される定量的および定性的アミノ酸組成物を含む。ペプチド結合は、一次構造の基礎である。この仮説は初めて1888年にA. Ya。Danilevskyによって表現され、その後彼の仮定はE.Fisherが行ったペプチド合成によって確認された。タンパク質分子の構造はA.Ya、DanilevskyおよびE.Fisherによって詳細に研究された。この理論によれば、タンパク質分子は、ペプチド結合によって連結された多数のアミノ酸残基からなる。タンパク質分子は、1つ以上のポリペプチド鎖を有することができる。

タンパク質の一次構造の研究において、化学物質およびタンパク質分解酵素が使用される。したがって、エドマンの方法を用いて、末端アミノ酸を同定することは非常に便利である。

このタンパク質の二次構造は、タンパク質分子の空間的配置。二次構造には、αヘリックス、βヘリックス、コラーゲンヘリックスのタイプがあります。科学者らは、αヘリックスがペプチドの構造にとって最も特徴的であると判断した。

タンパク質の二次構造は、水素結合。後者は、1つのペプチド結合の陰性窒素原子に連結された水素原子とそれから4番目のアミノ酸のカルボニル酸素原子との間で生じ、それらはらせんに沿って方向付けられる。エネルギー計算は、これらのアミノ酸の重合が天然のタンパク質に存在する右のαへリックスにおいてより有効であることを示している。

タンパク質の二次構造:ベータフォールド構造

ベータのポリペプチド鎖は完全に折り畳まれます細長い。ベータフォールドは、2つのペプチド結合の相互作用によって形成される。この構造は、繊維状タンパク質(ケラチン、フィブロインなど)の特徴である。特に、ベータ - ケラチンは、鎖間ジスルフィド結合によってさらに安定化されるポリペプチド鎖の平行配置によって特徴付けられる。シルクフィブロインにおいて、隣接するポリペプチド鎖は逆平行である。

タンパク質の二次構造:コラーゲンスパイラル

教育は3つのスパイラルチェーンで構成されていますトロポコラーゲンは、棒の形状をしています。スパイラルチェーンはねじれており、スーパーコイルを形成しています。らせんは、一方の鎖のアミノ酸残基のペプチドアミノ基の水素と他方の鎖のアミノ酸残基のカルボニル基の酸素との間に生じる水素結合によって安定化される。提示された構造は、コラーゲンに高い強度と弾性を与える。

タンパク質の三次構造

天然状態のほとんどのタンパク質は、非常にコンパクトな構造を有し、これはアミノ酸ラジカルの形状、大きさおよび極性ならびにアミノ酸の配列によって決定される。

形成過程に大きな影響タンパク質またはその三次構造の天然の立体配座は、疎水性およびイオン性の相互作用、水素結合などによってもたらされる。これらの力の作用下で、タンパク質分子の熱力学的に適切な立体配座およびその安定化が達成される。

四次構造

この種の分子構造は、いくつかのサブユニットが単一の複合分子に会合した結果として生じる。各サブユニットは、一次、二次および三次構造を含む。

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